黄卓烈《生物化学》课后习题答案 第三章蛋白质化学

第三章蛋白质化学

1．名词解释

蛋白质一级结构：多肽链中，氨基酸的排列顺序，其主要化学键为肽

键（peptidebond）。

蛋白质的二级结构：指蛋白质中某一段肽链主链 C原子的空间排布

蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，

也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布顺序。

蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位

的布局和相互作用称为蛋白质的四级结构。

超二级结构：在蛋白质分子中，由二级结构间组合的结构层次称为超

二级结构。

结构域：在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几

个超二级结构单元的组合。

必需氨基酸：动物及人体内不能合成，必需由食物中供给的氨基酸称

为必需氨基酸。

稀有氨基酸：动物和人体内能够合成，不需从外界供给的氨基酸称为

非必需氨基酸

半必需氨基酸：体内虽能合成，但合成的量不足以满足特殊生理状态

下的需要

氨基酸残基：肽链中的每一个氨基酸，由于相互连接失去一分子水，

与原氨基酸比较，分子稍有残缺，通常把肤链中的每一个氨基酸单位称为

氨基酸残基

酰胺平面：由于肽键具有部分双键的性质，因而不能自由旋转；使得

肽键所连接的六个原子同处于一个平面上，这个平面被称为肽平面或酰胺

平面

α－碳原子的二面角：多肤链中，α－C－ N和α－C－ C键都是单

键，可以自由旋转。其中α－C－ N键旋转的角度通常用φ表示；α－C－ C

键旋转的角度一般用ψ表示

肽单元：参与组成蛋白质的 6个原子位于同一平面，叫肽单元。它是

蛋白质构想的基本结构单位。

等电点：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷

为零）的 pH值

5．蛋白质的构想可以是无限的吗?为什么?

不可以，多肽链真正能够存在的构想为数很有限，因为在ψ和φ的某些

取值时，主链上的原子之间后主链上的原子与侧链 R基团之间会发生空间

相撞，也就是说这时非键合原子不符合标准接触距离

6．在下述条件下计算含有 45个氨基酸残基肽链的长度（以 nm为单位）

（1）70%为 a螺旋，10%为平行式 B折叠，20%为线性。（2）全部为 a

螺旋。

a，（45*70%/3．6）*0．54＋（45*10%/2－1）*0．132＋（45*20%－1）

0．132＝

b，（45/3．6）*0．54nm＝

7．已知：（1）卵清蛋白 pI为 4．6；（2）B乳球蛋白 pI为 5．2；

（3）糜蛋白酶原 pI为 9．1．问在 PH5．2时上述蛋白质在电场中向阳极

移动、向阴极移动还是不移动?

a．由于 pI《PH，所以 PH提供 OH根，所以卵清蛋白中的氢离子被中和

掉显阴性，所以向阳极移动 b．同理，不移动 c．向阴极移动

8．什么叫蛋白质的变性?哪些因素可以引起变性?蛋白质变性后有何性

质和结构上的改变?蛋白质的变性有何实际应用?

答案：a．许多理化因素能破坏 pro分子三维结构中的氢键及其它弱键，

导致 pro活性丧失的现象。

b．1）物理因素：加热、激烈振荡、超声波、χ－射线、紫外线等；

2）化学因素：A酸碱破坏盐键；B乙醇、丙酮等有机溶剂进入 pr间

隙与之形成氢键，破坏 pr分子内各弱键；C脲溶液、盐酸胍及某些去垢剂

（SDS）可破坏氢键，暴露巯基，强化酸碱的破坏作用。

c．性质改变：1）溶解度降低；2）二、三级结构破坏，但肽键未破坏，

故其组成和分子量不变；3）化学反应基团增加；4）失去螺旋结构，对称

性下降，结晶能力丧失；

5）对蛋白酶水解敏感性增加；6）生物活性降低或全部丧失。结构：1）

分子内部结构改变：次级键破坏；2）分子表面结构改变：疏水基团暴露。

主要标志：生物功能的丧失。

d．鸡蛋、肉类等经加温后蛋白质变性，熟了可以吃。细菌、病毒加温，

加酸、加重金属（汞）因蛋白质变性而灭活（灭菌、消毒、）。用于蛋白

质的沉淀。从血液中提分离、提纯激素，制药。蛋白质分子结合重金属而

解毒。蛋白质分子与某些金属结合出现显色反应，如双缩脲反应可测定含

量

9．试解释蛋白质的盐溶和盐析机制?

盐溶：在蛋白质水溶液中，加入少量的中性盐[即稀浓度]，如硫酸铵、

硫酸钠、氯化钠等，会增加蛋白质分子表面的电荷，增强蛋白质分子与水

分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大。 盐析：破坏了蛋

白质在水中存在的两个因素（水化层和电荷），从而使蛋白质沉淀．

10．蛋白质的两性解离、沉淀特性有何作用?

两性解离：用电泳的方法根据两性解离特性分离提纯蛋白质

沉淀特性：用沉淀的方法根据沉淀特性分离提纯蛋白质