西北农林科技大学生命学院生物化学复习指南第6章 酶通论

第6章 酶通论

名词、符号、结构

1.单纯酶：是基本组成单位仅为氨基酸的一类酶不含其他成分，它的催化活性仅仅决定于        它的蛋白质结构。如脲酶，蛋白酶，脂肪酶、淀粉酶、酯酶、核糖核酸酶等水解酶。

2.复合酶：双成分酶（结合酶）：这类酶分子中除了蛋白质部分（酶蛋白）外还有非蛋白质成分（辅因子），两者结合成的复合物称作全酶。

 全酶 = 酶蛋白 + 辅因子（辅酶、辅基、金属离子）

3.辅酶：辅酶与酶蛋白结合较疏松（非共价键相连），可用透析或超滤方法除去，一种辅酶可为几种酶的辅酶。

4.辅基：辅基与酶蛋白结合紧密（共价键相连），不易用透析或超滤方法除去，需经化学处理才能将其与酶蛋白分开，辅基一般为一种酶专有--

5. 单体酶：单体酶只有一条多肽链，这一类酶很少，一般为水解酶类，相对分子质量为13000～35000。

6.寡聚酶：寡聚酶由几个甚至几十个亚基组成，亚基相同或不同，亚基间以非共价键结合，用4 mol／L尿素溶液或其它方法可以把它们彼此分开。 寡聚酶的相对分子质量从35 000到几百万。 例如磷酸化酶a和3-磷酸甘油醛脱氢酶等。

7.多酶复合体：多酶复合体是由几个酶聚合(嵌合)而成的复合体。一般由在系列反应中2~6个功能相关的酶组成，它有利于一系列反应的连续进行，以提高酶的催化效率，同时便于机体对酶的调控。

8.多酶体系：在完整细胞内的某一代谢过程中，由几种不同的酶联合组成的一个结构和功能的整体，催化一组连续的密切相关的反应

9.活力： 酶催化一定化学反应的能力，测定方法：分光光度法，荧光法，同位素测定法，电    化学方法

10.比活力：每毫克蛋白所具有的酶活力（U/mg Protein）。用以表示酶的纯度  

11.Kcat ：酶促反应的催化速度常数。等于每个酶活中心每分钟将底物转化为产物的分子数。其数值等于Vmax /[E]0，其中Vmax是最大速度，[E]0是酶的初始浓度  自杀性底物

12.Kat：酶活力的国际单位。在最适条件下，每秒钟内，能使1mol底物转化成产物所需要的酶量，定为一个Kat单位（1Kat＝1mol/s）

13.U：  酶的活力单位，是酶活力大小和酶量的量度。指在一定时间内，将一定量的底物转化为产物所需的酶的量。1个酶活力单位(IU，国际单位)，是指在最适条件(温度25℃)下，每分钟内催化1微摩尔(μmol)底物转化为产物所需的酶量。

14.ribozyme：是具有催化活性的RNA  

15.活化能：1mol底物全部进入活化状态所需要的自由能称为活化能。

16.诱导契合：酶分子的活性部位结构原来并不与底物分子的结构互补，但活性部位有一定的柔性，当底物分子与酶分子相遇时可以诱导酶蛋白的构象发生相应的变化，使活性部位上各个结合基团与催化基团达到对底物结构正确的空间排布与定向从而使酶与底物互补结合，产生酶–底物复合物，并使底物发生化学反应。 

17.必须基团：分子中与酶活性有关的基团。是指直接参与对底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构象的基团。

18.活性中心：酶的催化活力只集中表现在少数特异氨基酸残基的某一区域，这些特异氨基酸残基比较集中并构成一定构象，此结构区域与酶活性直接相关称为酶的活性中心酶分子很大，其催化作用往往不需要整个分子催化活性，仅与酶的一小部分区域有关，这部分就是活性中心

19.初速度：酶促反应动力学中所指的速率是反应的初速率, 酶促反应的速率（v），一般是以单位时间内底物被分解的量来表示（mmol/min、mg/min等）。 通过测定单位时间内底物的消耗量或产物的生成量可以得到酶促反应速率。

二、简答

1.酶促反应分为哪六类，EC1.1.1.1属于那类酶？

1 氧化还原酶类   2转移酶类  3  水解酶类 4 裂合酶类  5 异构酶类  6 连接酶类

醇脱氢酶

2.酶与化学催化剂相比，有什么特点？

高效性 专一性 易失活  活性受调节控制  有些酶的活性与辅因子参与相关

· 制备聚丙烯酰胺凝胶的单体是什么，催化剂是什么，诱发剂是什么，如何对凝胶中的样品进行染色。

答：单体：丙烯酰胺；催化剂：过硫酸铵；诱发剂:交联剂甲叉双丙烯酰胺。

    染色：现在乙酸缓冲液中浸泡，后加抗坏血酸—联苯胺染色液进行染色。