西北农林科技大学生命学院生物化学复习指南第3章 蛋白质的空间结构

第3章 蛋白质的空间结构

1、概念

肽键：蛋白质分子中氨基酸连接的基本方式。

肽平面：肽键是一个共振杂化体，共振的后果是肽键具有部分双键性质，不能饶键轴自由旋转，主键肽基或成为刚性平面，称为肽平面。 

 ψ角 ，φ角 ：绕C---N键 轴旋转的二面角称为φ角，绕C---C键轴旋转的二面角称为ψ角。

超二级结构：由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此互相作用，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，称为超二级结构。

结构域： 蛋白质的三级结构常可分为1个和数个球状区域，折叠的较为紧密，个行其功能，称为结构域。

2、简答

1、如何确定蛋白质的空间结构

（1）X射线衍射法

（2）1.紫外差光谱 2.荧光和荧光偏振 3.圆二色性 4.核磁共振

2、蛋白质的二级结构形式主要有哪几种，它们结构特点如何，主要由那种最用了驱动。

二级结构： а—螺旋、β—折叠、β—转角、β-凸起、无规则卷曲

а—螺旋特点：重复性结构，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋，肽平面维持刚性结构。

β—折叠特点：重复性结构，有平行和反平行两种方式，多肽链充分伸展，构想稳定。

β—转角特点：非重复性结构，其构象是由第二残基а—碳和第三残基а—碳的二面角所规定的。

无规则卷曲特点：非重复性结构，肽链主链的某些区域形成不规则的结构。

β-凸起特点：是一种小片的非重复结构，能单独存在，但大多数经常作为反平行β折叠中的一种不规则情况存在β-凸起可认为是β折叠的一股肽链上额外插入了一个残基，造成凸起股产生微小弯曲。β凸起可引起多肽链方向的改变，但改变的程度不如β-turn。  

3、驱动蛋白质形成空间结构的作用力是什么？

氢键 范德华力 疏水键  盐键  （二硫键      离子键）

疏水相互作用：非极性侧链在极性溶剂中，为避开水彼此靠拢所产生的一种内聚力，其本质也是范德华力，主要存在蛋白质的内部结构中

4、四级结构的形成对蛋白质由何意义。

1.增强结构稳定性                 2.提高遗传经济性和效率а

3.使催化基团汇集在一起           4.具有协同性和别构效应

5、蛋白质中超二级结构主要有哪几种？ 

答：主要有：аа、 βаβ、 ββ

   аа：这是一种а螺旋束，它经常是由两股平行或反平行排列的右手螺旋段互相缠绕而成的左手卷曲螺旋或称超螺旋。

  βаβ:它是由两段平行β折叠股和一段作为连接链的а螺旋组成，β股之间还有氢键相连。

  ββ：反平行β折叠片

6、什么是蛋白质变性与复性，蛋白变性后都能复性吗，细胞内有一些蛋白质可辅助其它蛋白质的折叠，它们是什么，如何起作用（分子伴侣，二硫键异构酶PDI，肽基脯氨酰顺反异构酶PPI）？

答：蛋白质变性：天然蛋白质分子受到某些物理因素如热、紫外线照射、高压和表面张力等或化学因素如有机溶剂、脲、胍、酸、碱等的影响时，蛋白质分子的构象发生了异常变化。使其生物活性丧失，溶解度降低，不对称性增高以及其他的物理化学常数发生改变，这种过程称为蛋白质变性。

蛋白质的复性：当变性因素出去后，变性蛋白质又可重新回复到天然构象，这一现象称为蛋白质的复性。

不是所有的蛋白质变性后都能复性，主要是因为所需条件复杂。

辅助折叠的有分子伴侣，二硫键异构酶PDI,PDI与蛋白质底物的多肽主链结合，并优先与含半胱氨酸残基的肽发生相互作用。分子伴侣他们通过抑制新生肽链不恰当的聚集并排除与其他蛋白质不合理的结合，协助多肽的正确折叠。肽基脯氨酸顺反异构酶是蛋白质三维构象形成的限速酶，在肽链合成需形成顺式构型时，可使多肽在各脯氨酸弯折处形成准确折叠。