生物化学名词解释 第二章

1，构形（configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排

列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构形的改变往往使分子的光

学活性发生变化。

2，构象（conformation):指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原

子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断

裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。

3，肽单位（peptide unit）:又称为肽基（peptide group），是肽键主链上的重

复结构。是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的 4 个取代成分：羰基氧

原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。

4，蛋白质二级结构（protein 在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规

则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰

基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。

5，蛋白质三级结构（protein tertiary structure）: 蛋白质分子处于它的天然折

叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成

的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐

键维持的。

6，蛋白质四级结构（protein quaternary structure）:多亚基蛋白质的三维结

构。实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。

7，α-螺旋（α-heliv）:蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘

绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸

残基（第 n 个）的羰基与多肽链 C 端方向的第 4 个残基（第 4+n 个）的酰胺氮

形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为 0.54nm，每一圈含有 3.6 个氨

基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升 0.15nm. 8, β-折叠（β-sheet）: 蛋白

质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键

的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎

都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（由 N 到 C 方向）或者是反平行

排列（肽链反向排列）。

9，β-转角（β-turn）：也是多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二

级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有 2～

16 个氨基酸残基。含有 5 个以上的氨基酸残基的转角又常称为环（loop）。常

见的转角含有 4 个氨基酸残基有两种类型：转角 I 的特点是：第一个氨基酸残

基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键；转角Ⅱ的第三个残基往往是甘

氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都是脯氨酸。

10，超二级结构（super-secondary structure）:也称为基元(motif).在蛋白质

中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，

彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。

11，结构域（domain）:在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常

都是几个超二级结构单元的组合。

12，纤维蛋白（fibrous protein）:一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有

呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为 单个细胞或整个生物

体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。

13，球蛋白(globular protein):紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的

一类蛋白质，许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹

陷或裂隙部位。

14,角蛋白（keratin）:由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水

的起着保护或结构作用蛋白质。

15,胶原（蛋白）（collagen）:是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原

胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶

原分子都是由 3 条特殊的左手螺旋（螺距 0.95nm,每一圈含有 3.3 个残基）的

多肽链右手旋转形成的。

16，疏水相互作用(hydrophobic interaction):非极性分子之间的一种弱的非共

价的相互作用。这些非极性的分子在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。

17，伴娘蛋白（chaperone）:与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确

折叠成具有生物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形

成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基

蛋白质的组装和解体。

18，二硫键（disulfide bond）:通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价

键。二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。

19，范德华力（van der Waals force）:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产

生的一弱的分子之间的力。当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之和

时，范德华力最强。强的范德华力的排斥作用可防止原子相互靠近。

20，蛋白质变性（denaturation）:生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物

活性丧失的现象。蛋白质在受到光照，热，有机溶济以及一些变性济的作用

时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。

21，肌红蛋白（myoglobin）:是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋

白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。

22，复性（renaturation）:在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生

物活性的天然构象的现象。

23，波尔效应（Bohr effect）:CO2 浓度的增加降低细胞内的 pH，引起红细胞

内血红蛋白氧亲和力下降的现象。

24，血红蛋白（hemoglobin）: 是由含有血红素辅基的 4 个亚基组成的结合蛋

白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为 S 型。

25,别构效应（allosteric effect）:又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变

蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。

26，镰刀型细胞贫血病（sickle-cell anemia）: 血红蛋白分子遗传缺陷造成的

一种疾病，病人的大部分红细胞呈镰刀状。其特点是病人的血红蛋白β—亚基 N

端的第六个氨基酸残缺是缬氨酸（vol），而不是下正常的谷氨酸残基(Ghe)。