蛋白质折叠的四级结构

蛋白质折叠是蛋白质形成其形状的过程。 在很多生物课程中，常说结构=功能，蛋白质也不例外。 例如，蛋白质血红蛋白具有特定的形状，可以携带氧气通过身体，而蛋白质胶原蛋白具有不同但仍然重要的结构，可以使皮肤保持弹性。 蛋白质呈现的形状对其行为方式至关重要。

图1.血红蛋白和胶原蛋白结构

蛋白质结构水平

蛋白质结构的四个层次描述了蛋白质。 最基本的是一级结构，它描述了一条氨基酸链。 二级结构描述了两种关键构型的形成：α 螺旋和 β 折叠片。 三级结构更广泛地描述了蛋白质如何折叠——即蛋白质的二级结构和非结构化区域如何相互作用。 四级结构描述了多个蛋白质链如何相互作用。

图2.蛋白质的四个层次结构

初级序列

蛋白质结构的初级水平虽然是最基本的，但对于蛋白质的形状至关重要。 蛋白质的一级序列可以影响所有其他水平的蛋白质结构。 当蛋白质序列中的氨基酸发生变化时，蛋白质可能会丢失或改变其形状。

二级结构

蛋白质的二级结构描述了折叠蛋白质的关键特征：α 螺旋和 β 折叠片。 这两种结构都包含氢键，但不同之处在于形成氢键的位置。

α螺旋

 α螺旋是排列成线圈的氨基酸链，很像 DNA 的线圈。 氢键由羰基氧和相距四个位置的酰胺基团构成。

图3.α螺旋

Beta 折叠

Beta 折叠是相互排列的氨基酸链，形成一大片相连的氨基酸。 β 褶皱片中的股线可以具有相同的方向性或交替的方向性，分别产生平行和反平行的 β 片。

图4.Beta 折叠

三级结构

我们对二级结构的讨论向我们介绍了羰基和氨基（存在于所有氨基酸中）和氢键。 在创造更独特的氨基酸排列时，形成了更多类型的相互作用。 蛋白质上的羰基和胺基可以以更复杂的方式相互作用，也可以与 R 基团中每个氨基酸独有的其他化学特征相互作用。 静电相互作用和二硫键等相互作用通常将蛋白质结构结合在一起。

• 静电相互作用

基于电荷在原子或分子之间形成静电相互作用。 氨基酸侧链或 R 基团带正电荷，如赖氨酸，带负电荷，如天冬氨酸，或呈中性，如甘氨酸。 带正电荷的氨基酸吸引带负电荷的氨基酸。 更一般地说，蛋白质上的正区域吸引负区域。

• 疏水作用

疏水相互作用描述了疏水残基（非极性）与水的相互作用比其更亲水（极性，如水）的对应物更少的趋势。 不带电荷且非极性的氨基酸倾向于“聚集”，使极性残基更开放以与水和其他极性物质相互作用。

• 二硫键

二硫键是硫原子之间的共价键，通常存在于氨基酸半胱氨酸上。 也称为二硫键或桥，它们以另一种方式在蛋白质中的氨基酸之间形成连接，并有助于蛋白质折叠。

四级结构

四级结构描述了两条氨基酸链或两种蛋白质如何相互作用。 负责稳定蛋白质三级结构的相同相互作用也有助于蛋白质在四级结构中相互作用。

——biofount范德生物