生物化学 期末复习

一、蛋白质化学

组成蛋白质分子的氨基酸除Gly以外，都有不对称碳原子，能使偏振光发生旋转。

碱性氨基酸有Lys、Arg和His，酸性氨基酸有Asp和Glu；Tyr是带芳香族侧链的极性氨基酸，Trp和Phe是带芳香族侧链的非极性氨基酸，Cys是含硫的极性氨基酸；Leu和Val都是分支氨基酸，His、Trp和Pro都是杂环氨基酸。

His的咪唑基既可以作为H+的受体也可以作为H+的供体，Gln侧链基团的PKa值最接近于生理pH。氨基酸在等电点时，主要以两性(兼性)离子形式存在，在pH>pI的溶液中，以负(阴)离子形式存在，在pH<pI的溶液中，以正(阳)离子形式存在。在水溶液中，蛋白质溶解度最小时的pH值通常就是它的等电点；某蛋白质在pH6时向阳极移动，则其等电点小于6。

VanSlyke法测定氨基氮主要利用(-NH2与HNO3作用生成N2。肽链N端分析方法有DNFB、PITC等，C端分析方法有肼解和羧肽酶等。Sanger试剂是指2,4-二硝基氟苯，确定了胰岛素的一级结构。蛋白质中的氨基酸顺序在很大程度上决定它的构象。

蛋白质的二级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角、Ω环等形式；α-螺旋模型中每圈螺

旋包含3.6个氨基酸残基，高度为0.54nm，每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm，并沿轴旋转100度；影响α-螺旋的形成和稳定的氨基酸有Pro、Ile和Gly。蛋白质的超二级结构是指二级结构的基本单位相互聚集，形成有规律的二级结构组合体，其基本组合形式有((、(((、((等。每分子血红蛋白所含铁离子数为4。

维持蛋白质构象的次级键主要有氢键、离子键、疏水键和范德华力等。蛋白质的亚基和肽链是不同含义的，球蛋白与球状蛋白质是不同的。核糖体和病毒均是核酸与蛋白质组成的核蛋白。

实验室中常用的测定蛋白质相对分子质量的方法有超离心法、凝胶过滤法和聚丙烯酰胺凝胶电泳等。紫外分光光度法测定蛋白质的含量，是因为蛋白质分子中的Tyr、Phe和Trp三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力，对280nm紫外光的吸收能力强弱依次是色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。常见的蛋白质颜色反应有双缩脲反应、米伦氏反应、黄色反应、茚三酮反应、乙醛酸反应、坂口反应等。

二、核酸化学

核酸的主要组成是戊糖、碱基和磷酸，生物体内存在的游离核苷酸多为5´-核苷酸。目前为止发现的修饰核苷酸大多存在于tRNA中。

核酸分子中糖环与碱基之间的连接为糖苷键，核苷与核苷之间通过磷酸二酯键连接形成多聚体。DNA双螺旋中存在二种不同碱基对，T总是与A配对，而C与G配对，若双链DNA中的一条链碱基顺序为pCpTpGpGpApC,则另一条链的碱基顺序为pGpApCpCpTpG。维持DNA双螺旋结构稳定的主要因素是碱基堆积力，氢键、离子键和范德华力也起一定作用。

胸腺嘧啶除了作为DNA组分外，还出现在tRNA分子中；一个tRNA的反密码子为IGC，它可识别的密码子是GCU，GCA和GCC；tRNA的三级结构为倒L形，其一端为氨基酸臂，另一端为反密码子环。mRNA是细胞内种类最多、含量最丰富的RNA。

引起核酸变性的因素很多，如温度升高、酸碱变化和有机溶剂等；核酸变性或降解时，出现减色效应。变性DNA的复性与许多因素有关，包括样品均一度、DNA浓度、DNA片段大小、温度、溶液离子强度等。

DNA分子中存在三类重复序列，tRNA，rRNA以及组蛋白等由中度重复序列编码，而大多

数蛋白质由单一序列编码。

常见的高能磷酸化合物有核苷三磷酸、核苷二磷酸、磷酸烯醇式丙酮酸、磷酸肌酸；ATP是体内重要的供能物质，GTP参与蛋白质合成，CTP参与磷脂合成；ADPG、UDPG参与了淀粉、糖原等生物合成，作为活性糖基供体。

三、酶化学

根据国际系统分类法，酶按所催化的化学反应性质可以分为六大类：氧化还原酶、转移

酶、水解酶、裂合酶、异构酶和合成酶。每一种酶都有一个唯一的编号，如：醇脱氢酶的编号是EC1.1.1.1，EC代表酶学委员会，4个数字分别代表氧化还原酶类，亚类，亚亚类和亚亚类中序号为1。

全酶由酶蛋白和辅助因子组成，其中酶蛋白决定酶的专一性和高效率，辅助因子起传递电子、原子或化学基团的作用；辅助因子包括辅酶、辅基和金属离子等，其中辅基与酶蛋白结合紧密，而辅酶与酶蛋白结合疏松，可用透析法除去。

酶的专一性可以分为绝对专一性、相对专一性和立体专一性。酶的活性中心包括结合部位和催化部位两个功能部位，其中结合部位直接与底物结合，决定酶的专一性，催化部位是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质；酶活性中心一般由在一级结构中相邻的若干氨基酸残基组成。

测定酶活性时，通常以底物浓度变化小于5%时测得的速度为反应初速度。一种酶有几种底物就有几种Km值，Km值小表示酶对该底物的亲和力更高。pH的影响可能与影响E、S和ES复合物的解离状态以及过酸过碱导致酶蛋白变性有关。酶的最适温度与其作用时间有关，作用时间长，则最适温度高。常见不可逆抑制剂是有机磷化合物、有机砷化合物等。酶的竞争性可逆抑制剂可以使Vmax不变和Km增加，可用增加［S］的方法减轻抑制程度，丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于竞争性抑制，与竞争性可逆抑制程度有关的因素是{S}、[I]、E与S(或I)的亲和力大小。

四、维生素化学

维生素是维持机体正常生理活动所必需的一类微量有机化合物。动物体内不能合成或合成量不足，必须从食物中摄取；植物和微生物的生长也需要维生素；植物的某些器官可以自行合成某些维生素，并供给植物整体生长所需。

根据溶解度性质，维生素分为两类：水溶性维生素和脂溶性维生素。B族维生素都可以作为辅酶或辅酶的组分参与代谢。

维生素B1主要功能是以TPP形式，作为脱羧酶和转酮酶的辅酶，转移二碳单位。维生

素B2的化学结构可以分为二部分，即二甲基异咯嗪基和核糖醇基，其中1，10位氮原子上可以加氢，因此有氧化型和还原型之分；辅基FAD与酶蛋白之间为共价结合。维生素B3可以与巯基乙胺，焦磷酸和腺苷酸共同组成CoA，作为各种酰化反应的辅酶，传递酰基。维生素B5有烟酸和烟酰胺两种形式，其辅酶形式是NAD+与NADP+，作为脱氢酶的辅酶。维生素B6又称吡哆素，主要以磷酸酯即磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺形式存在，是氨基酸转氨酶、脱羧酶和消旋酶的辅酶。生物素可看成由尿素，噻吩，戊酸侧链三部分组成，是羧化酶的辅酶，在CO2的固定中起重要是作用。维生素B11由喋呤衍生物、对氨基苯甲酸、谷氨酸三部分组成，以四氢叶酸的形式，作为一碳单位的载体。维生素B12是唯一含金属元素的维生素，由咕啉环，核苷酸和氨基丙醇三部分组成，可作为变位酶、转甲基酶等酶的辅酶。

多食糖类需补充维生素B1；以玉米为主食，容易导致维生素B5的缺乏；多食肉类，需

补充维生素B6。来自于维生素的辅酶有TPP、FMN、FAD、CoA、NAD、NADP、PLP、PMP、FH2、5´-脱氧腺苷钴胺素。含腺苷酸结构的辅酶有FAD、CoA、NAD+、NADP+、等。

维生素A的活性形式是11-顺视黄醛，可与视蛋白组成视紫红质，后者是维持暗视觉所

必需的。维生素D在体内的最高活性形式是1,25-二羟胆钙化醇，主要功能是调节钙磷代谢，经常做日光浴有助于预防佝偻病和骨软化症的出现。维生素E不容易被氧化，因此可做抗氧化剂。维生素K的主要作用是作为羧化酶的辅酶，促进肝脏凝血酶原生成。新生儿、肠胃疾病、常用抗生素的人易产生维生素K的缺乏症。

五、生物氧化

生物氧化只有在氧气的存在下才能进行。参与生物氧化的酶可分为氧化酶、脱氢酶和加氧酶三类。NADH和NADPH都可以直接进入呼吸链。

呼吸链由许多组分组成：烟酰胺脱氢酶类、黄素脱氢酶类、铁硫蛋白类、辅酶Q类、细胞色素类等。呼吸链上流动的电子载体包括NAD+(FAD、FMN)、CoQ和CytC(b、aa3)等几种。线粒体内膜上的复合体Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ和Ⅳ中均含有Fe-S蛋白。

P/O值是指在呼吸链氧化磷酸化过程中每消耗1mol氧原子所消耗的无机磷mol数(或生

成的ATPmol数)，NADH的P/O值是3，FADH2的P/O值是2。NADH型呼吸链中氧化磷酸化偶联部位是NADH→CoQ，Cytb→Cytc，Cytaa3→O2。常见的呼吸抑制剂有鱼藤酮(安密妥)，寡霉素A，CO(氰化物、叠氮化物)等。抗霉素A能阻断异柠檬酸氧化过程中ATP的形成，但不阻断琥珀酸氧化过程中ATP的形成。

呼吸作用能导致线粒体基质的pH值升高。线粒体内膜上能够产生跨膜的质子梯度的复合体是复合体Ⅰ、复合体Ⅲ和复合体Ⅳ。

线粒体外产生的NADH要把H交给能透过线粒体内膜的某种化合物,然后进入线粒体内参

与呼吸链氧化，常见的穿梭作用有苹果酸穿梭作用(38ATP)和α-磷酸甘油穿梭作用(36ATP)。

含有高能磷酸键的物质有ATP(ADP等NTP、NDP)，PEP（甘油酸-1,3-二磷酸、乙酰磷酸），

磷酸肌酸(磷酸精氨酸)等。

六、糖代谢

水解淀粉的酶类包括α-淀粉酶和(-淀粉酶，前者主要存在于动物消化道中，后者主要

存在于植物中。其中α-淀粉酶可以越过支链作用，催化活力较高。体内糖原降解由磷酸化酶催化切断α-1,4-糖苷键，由脱支酶催化切断α-1,6-糖苷键；糖原中一个糖基转变为2分子乳酸，可净得3分子ATP。

参与EMP的激酶有己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶，分别催化途径中三个不可逆

反应。多数肿瘤细胞糖代谢失调表现为糖酵解加速。

丙酮酸脱氢酶系包含3种酶和6种辅助因子：丙酮酸脱羧酶、二氢硫辛酸乙酰转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶，TPP、硫辛酸、FAD、NAD+、CoA、Mg2+，酶系中电子传递方向为硫辛酸→FAD→NAD+。

TCA循环的第一个产物是柠檬酸，所有中间产物中只有草酰乙酸可以被该循环中的酶完

全降解。主要限速反应有柠檬酸合成酶和(-酮戊二酸脱氢酶等；循环中二次脱羧反应分别是由异柠檬酸脱氢酶和(-酮戊二酸脱氢酶催化；可以产生NADH·H+和FADH2，但不能直接产生ATP。

通过戊糖磷酸途径可以产生CO2、NADPH和戊糖磷酸等重要化合物，所有来自戊糖磷酸途径的还原能都是在该循环的前两步反应中产生的。乙醛酸循环作为TCA循环支路存在于植、微生物体内。沿糖酵解途径逆行，可从丙酮酸、乳酸、甘油等小分子前体物质合成葡萄糖。糖有氧氧化过程中伴随底物水平磷酸化的反应有1,3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸，磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸，琥珀酰CoA→琥珀酸。

七、脂代谢

乳糜微粒是由甘油三酯、胆固醇(磷脂)和蛋白质等物质组成的。

脂酸的氧化降解是从分子的羧基端开始的。肉碱的功能是参与由转移酶催化的转酰基反应，使长链脂酰基从胞浆转运到线粒体内进行脂酸的β-氧化。脂酸β-氧化途径起始于脂酰CoA，仅需一次活化，消耗ATP分子的两个高能键，还包括脱氢、水化、脱氢和硫解等重复步骤，不断产生乙酰CoA、脂酰CoA、FADH2、NADH；与β-氧化循环有关的酶是：脂酰CoA脱氢酶、烯脂酰CoA水化酶、羟脂酰CoA脱氢酶和酮脂酰CoA硫解酶。

酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种化合物。当动物长期饥饿，就要动用体内脂肪，这时分解酮体的速度大于酮体生成速度；低糖、高脂膳食情况下，血中酮体浓度回增加。

脂酸从头合成需要原料乙酰CoA、CO2、NADPH和ATP等。以丙二酸单酰CoA作为2C供

体由乙酰CoA和CO2合成，需消耗1个高能磷酸键，并需要生物素辅酶参加；乙酰CoA来源于葡萄糖分解或脂酸氧化，NADPH来源于戊糖磷酸途径。从乙酰CoA合成1分子软脂酸，消耗8分子ATP。将乙酰基从线拉体内转运到胞浆中的化合物是柠檬酸。合成甘油三酯最强的器官是肝脏。

水解甘油醇磷脂将得到：甘油、脂酸、磷酸和氮碱(胆碱、乙醇胺、丝氨酸)的混合物。

胆固醇生物合成的前体包括羊毛固醇、鲨烯、异戊烯醇焦磷酸酯(二羟甲基戊酸)。胆固醇是维生素D、性激素、肾上腺皮质素、胆酸等生理活性重要物质的前体分子。血浆胆固醇含量与动脉硬化密切有关。

八、氨基酸代谢

动物的蛋白水解酶有肽链内切酶、肽链外切酶、二肽酶三类，消化道中能水解肽链内部肽键的蛋白水解酶主要有胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶。胃(糜)蛋白酶水解由芳香氨基酸的氨(羧)基形成的肽键，胰蛋白酶水解由碱性氨基酸的羧基形成的肽键。蛋白质的选择性降解不需要ATP提供能量。蛋白质的寿命与成熟蛋白质的N末端氨基酸有关。在哺乳动物体内由蛋白质氧化分解产生的能量效率一般低于糖或脂肪的氧化分解。

L-氨基酸氧化酶参与氨基酸脱氨基作用；不能进行转氨基反应的基本氨基酸是Gly、Thr、Lys、Pro。氨基酸脱羧酶也需要吡哆醛磷酸作为辅基；His脱羧后会生成血管扩张物。

体内氨基酸脱下氨的主要去路有合成尿素、酰胺生成、合成非必需氨基酸(铵盐等含氮

化合物)。人类对氨基代谢的终产物是尿素，鸟类对氨基代谢的终产物是尿酸，植物解除氨的毒害的方法是合成天冬酰胺。葡萄糖-Ala循环的功能是将肌肉中的NH3运输到肝。

在代谢研究中，第一个被阐明的循环途径是鸟氨酸循环。动物产生尿素的主要器官是肝脏，肝细胞内合成尿素的场所是胞浆和线粒体。与尿素循环有关的氨基酸有Arg、Asp、瓜氨酸、鸟氨酸等。

哺乳动物的必需氨基酸有甲硫氨酸、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、

色氨酸、苏氨酸、精氨酸、组氨酸，后二者是半必需氨基酸。Ala、Asp、Glu是生糖氨基酸，因为它们通过转氨作用可分别生成丙酮酸、草酰乙酸、α-酮戊二酸；生酮氨基酸有亮氨酸、赖氨酸，严格的生酮氨基酸都是必需氨基酸；氨基酸经脱氨基作用后留下的碳架进行氧化分解，需要先形成能够进入TCA循环的中间物。

九、核苷酸代谢

核酸酶作用于核酸的磷酸二酯键，生成寡核苷酸和单核苷酸，水解RNA的称RNA酶，水

解DNA的称DNA酶。核苷酸被核苷酸酶水解为核苷和无机磷酸，核苷被核苷酶水解为戊糖和碱基。

嘌呤分解代谢终产物因生物种类而异，有尿酸(尿囊素、尿素)、氨、CO2等，人类的嘌

呤代谢终产物是尿酸；痛风是因为体内尿酸产生过多造成的，用别嘌呤醇作为黄嘌呤氧化酶的自杀性底物，可以治疗痛风。嘧啶分解代谢产物有：NH3、CO2、β-Ala(或β-氨基异丁

酸)。

嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的生物合成需要5-磷酸核糖-1-焦磷酸(PRPP)。嘌呤环合成的原料有天冬氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、CO2、一碳单位；嘧啶环合成的原料有天冬氨酸、谷氨酰胺、CO2；Gln、Asp是合成嘌呤环和嘧啶环都是必需的。嘌呤核苷酸的从头合成是先闭环，再形成N-糖苷键，IMP是嘌呤核苷酸从头合成途径的中间产物。

十、物质代谢联系与调控

不同生物大分子的分解代谢均可分为三个阶段：将大分子降解为较小分子的构件单元，将不同的小分子转化为共同的降解产物乙酰辅酶A，最后完全氧化成CO2和H2O。在糖、脂、蛋白质及核酸的相互转化过程中重要的代谢中间产物有乙酰CoA、丙酮酸、葡萄糖-6-磷酸。

人最能耐受糖类物质的缺乏。

生物体内的代谢调节在三种不同的水平上进行：细胞-酶水平、激素水平和神经系统水平。发生在线粒体中与能量代谢有关的过程有三羧酸循环、呼吸链(氧化磷酸化)、脂酸(-氧化等。发生在细胞质中的代谢途径有糖酵解、磷酸戊糖途径、脂酸从头合成等。

代谢物浓度对代谢的调节强于酶活性对代谢的调节。酶蛋白的磷酸化和去磷酸化是可逆反应，由不同酶催化完成，主要在高等动物细胞中进行，修饰位点通常在丝氨酸残基上；酶的腺苷酰化和脱腺苷酰化作用则是细菌中共价修饰酶活性的一种重要方式。

操纵子由调节基因、结构基因和操纵基因三种成分组成。将乳糖加到以葡萄糖为碳源的培养基中，则大肠杆菌细胞内参与乳糖代谢的酶将不被合成，因为在葡萄糖存在时,有分解物阻遏作用，当葡萄糖浓度较低时，乳糖操纵子的转录活性最高。

十一、核酸生物合成（自学不考）

参与DNA复制的主要蛋白质包括DNA解链酶、单链结合蛋白、DNA聚合酶、DNA连接酶、

引发酶、拓扑异构酶、引物切除酶等；几种酶的作用次序是DNA解链酶→引发酶→DNA聚合酶Ⅲ→引物切除酶→DNA连接酶。大肠杆菌中DNA复制的主要聚合酶是DNA聚合酶Ⅲ，分别负责前导链和后随链的合成，切除RNA引物的酶是DNA聚合酶Ⅰ；而真核细胞中切除RNA引物的酶是RNase H。DNA后随链的复制是先合成许多冈崎片段，最后再将它们一起连接起来形成一条连续的链。滚环复制不需要RNA作为引物；D环复制不形成冈崎片段。

真核生物DNA的复制特点：多个复制起点、多种DNA聚合酶、端粒复制。参与真核细胞线粒体DNA复制的DNA聚合酶是DNA聚合酶(。端粒酶由RNA和蛋白质两个部分组成，生理功能是维持DNA端粒的完整。癌细胞的端聚酶活性较高，而正常的分化细胞的端聚酶活性则很低。

DNA损伤可分为形成二聚体和脱嘌呤(脱氨基)两种类型，造成DNA损伤的因素有环境作

用(物理、化学、生物等)和自发性损伤(碱基错配、互变异构等)。大多数DNA修复四步骤依次是识别、切除、合成、连接。人细胞缺乏DNA直接修复(光复活修复)的机制；完成DNA切除修复至少需要核酸内切酶、DNA聚合酶和DNA连接酶等几种酶，XP(着色性干皮病)是因为皮肤细胞中缺乏切除修复有关的酶；嘧啶二聚体不能通过重组修复被彻底去除；原核细胞是以甲基化作为DNA错配修复过程中识别新链和老链的标志。

维持DNA复制高度忠实性的机制主要有严格配对碱基、自我校对、RNA引物的合成与切

除、错配修复、4种dNTP浓度的平衡。由于RNA聚合酶缺乏校对能力，因此RNA生物合成的忠实性低于DNA的生物合成。DNA聚合酶、RNA聚合酶和逆转录酶一般都含有锌离子。

大肠杆菌RNA聚合酶由核心酶和σ因子组成，其中前者由(亚基、(亚基和(’亚基组成，

活性中心位于β亚基上，负责识别启动子的亚基是σ因子。

真核生物mRNA前体的加工有带帽、加尾、剪接、内部甲基化等，真核细胞mRNA都有帽

子结构。四膜虫Pre-rRNA的剪接并不需要消耗ATP。tRNA的3´-端所具有的CCA序列都是通过后加工才加上的。

放线菌素D既可以抑制原核细胞也可以抑制真核细胞的基因转录。吖啶染料可以引起移码突变。

十二、蛋白质生物合成（自学不考）

蛋白质的生物合成是以mRNA作为模板，tRNA作为运输氨基酸的工具，核糖体作为合成的场所。从结构基因中的DNA序列可以推出相应的蛋白质中氨基酸序列；从氨基酸序列也能准确地推导出相应基因的核苷酸序列。细胞内多肽链合成的方向是从N端到C端，而阅读mRNA的方向是从5´端到3´端。

蛋白质翻译一般以AUG作为起始密码子，也是甲硫氨酸密码；以UAA、UAG和UGA作为终止密码子；蛋白质所含的天冬酰胺及谷氨酰胺两种残基是生物合成时直接从模板中译读而来。在蛋白质分子中不容易突变的氨基酸有Arg、Leu、Ser。某种tRNA的反密码子为IUC，它识别的密码子可以是GAU、GAC、GAA。由于遗传密码的通用性，真核细胞mRNA可在原核翻译系统中得到正常的翻译。

核糖体不仅存在于细胞质中，也存在于线粒体和叶绿体中。核糖体上能够结合tRNA的部位有P部位、A部位和E部位。

原核生物蛋白质合成的起始因子(IF)有3种，延伸因子(EF)有3种，终止释放因子(RF)有3种；真核生物蛋白质合成的延伸因子通常有2种，终止释放因子有1种。

氨酰-tRNA合成酶可通过其催化的逆反应对误载的氨基酸进行校对。SD序列是指原核细胞mRNA的5´-端富含嘌呤碱基的序列，它可以和16S rRNA的3´-端嘧啶序列互补配对，帮助起始密码子的识别。氨酰-tRNA进入A部位时，与EF-Tu结合的GTP必须水解，EF-Tu的GTPase活性越高，翻译速度就越快，但翻译的忠实性就越低。

真核生物在翻译起始阶段，常由40S核糖体小亚基与mRNA的5´-端帽子结合，再向3´

-端移动寻找AUG，从而开始蛋白质合成。

胰岛素是mRNA翻译的原始产物在切除特定的肽段形成A、B两条链后，通过S-S键相连才转变成有活性的形式。结构稳定的蛋白质分子中经常含有较多的二硫键。多肽链的折叠不一定是在蛋白质合成结束以后才开始；不是所有蛋白质的三维结构由其一级结构决定，而是由分子伴侣决定的。

美国洛克菲勒大学的Blobel因信号肽学说而获得1999年诺贝尔生理医学奖。SRP是一种由RNA和蛋白质组成的超分子体系，它的功能是识别信号肽，还可干扰进入的氨酰-tRNA和移位酶催化的反应，以终止肽链的延长。

四环素只能抑制原核生物细胞蛋白质的合成。既能抑制原核又能抑制真核细胞及其细胞器蛋白质合成的抑制剂是嘌呤霉素。白喉毒素能抑制真核细胞的蛋白质合成，是因为它抑制了蛋白质合成的肽酰-tRNA移位。

十三、基因表达调控（自学不考）

在大肠杆菌里表达人组蛋白，可直接从人基因组中获取目的基因，因为基因表达的最终产物都是蛋白质。某些蛋白质既可以作为激活蛋白又可以作为阻遏蛋白参与基因表达的调控。原核细胞与真核细胞的基因表达调控包括转录水平和翻译水平的调控，但关键在于转录水平的调控。

操纵子结构是原核细胞特有的。衰减子这种调控模式不可能出现在真核细胞。ppGpp和

pppGpp被称为超级调控因子，它作为RNA聚合酶的别构效应物调节此酶的活性。

真核细胞参与基因表达调节的调控区比原核细胞复杂是因为真核细胞需要特异性的基

因表达。某一个基因的转录活性越强，则该基因所处的DNA序列对DNaseⅠ就越敏感，因为基因被激活后，DNA解链产生一些对DNAaseⅠ的超敏位点。

增强子的作用与距离和方向无关，但某一个增强子不可能同时提高与它同在一条染色体 DNA上所有的基因的转录效率；某些病毒基因组中也含有增强子；某些DNA序列既可以作为增强子也可作为沉默子。

在基因表达的调控中，核酸和蛋白质、蛋白质和蛋白质的分子之间相互作用十分重要。反式作用因子常通过氢键、离子键和疏水键与相应的顺式作用因子结合；存在于反式作用因子上负责激活基因转录的结构花色通常有富含脯氨酸、富含酸性氨基酸和富含谷氨酰胺三种形式。