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生物化学名词解释 第三章

2023-10-05 10:47 作者:生物yes  | 我要投稿

1,酶(enzyme):生物催化剂,除少数 RNA 外几乎都是蛋白质。酶不改变反

应的平衡,只是通过降低活化能加快反应的速度。

2,脱脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因

子或辅基后的蛋白质部分。

3,全酶(holoenzyme):具有催化活性的酶,包括所有必需的亚基,辅基和其

它辅助因子。 4,酶活力单位(U,active unit):酶活力单位的量度。1961 年国

际酶学会议规定:1 个酶活力单位是指在特定条件(25oC,其它为最适条件)

下,在 1min 内能转化 1μmol 底物的酶量,或是转化底物中 1μmol 的有关基团

的酶量。

5,比活(specific activity):每分钟每毫克酶蛋白在 25oC 下转化的底物的微

摩尔数。比活是酶纯度的测量。

6,活化能(activation energy):将 1mol 反应底物中所有分子由其态转化为过

度态所需要的能量。

7,活性部位(active energy):酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为

产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙

或是蛋白质表面的凹陷部位,通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸

残基组成。

8,酸-碱催化(acid-base catalysis):质子转移加速反应的催化作用。

9,共价催化(covalent catalysis):一个底物或底物的一部分与催化剂形成共

价键,然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方

式进行的。

10,靠近效应(proximity effect):非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是

由于底物靠近活性部位,使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果,这将导

致更频繁地形成过度态。 11,初速度(initial velocity):酶促反应最初阶段底物

转化为产物的速度,这一阶段产物的浓度非常低,其逆反应可以忽略不计。

12,米氏方程(Michaelis-Mentent equation):表示一个酶促反应的起始速度

(υ)与底物浓度()关系的速度方程:υ=υmax/(Km+)

13,米氏常数(Michaelis constant):对于一个给定的反应,异至酶促反应的

起始速度(υ0)达到最大反应速度(υmax)一半时的底物浓度。

14,催化常数(catalytic number)(Kcat):也称为转换数。是一个动力学常数,

是在底物处于饱和状态下一个酶(或一个酶活性部位)催化一个反应有多快的

测量。催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度(υmax/[E]total)。或是每

摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量(摩[尔])。

15,双倒数作图(double-reciprocal plot):那称为 Lineweaver_Burk 作图。一

个酶促反应的速度的倒数(1/V)对底物度的倒数(1/LSF)的作图。x 和 y 轴

上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。

16,竞争性抑制作用(competitive inhibition):通过增加底物浓度可以逆转的

一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的

结合部位。这种抑制使 Km 增大而 υmax 不变。

17,非竞争性抑制作用(noncompetitive inhibition): 抑制剂不仅与游离酶结

合,也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使 Km 不

变而υmax 变小。

18,反竞争性抑制作用(uncompetitive inhibition): 抑制剂只与酶-底物复合

物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使 Km 和υmax

都变小但υmax/Km 不变。

19,丝氨酸蛋白酶(serine protease): 活性部位含有在催化期间起亲核作用

的丝氨残基的蛋白质。

20,酶原(zymogen):通过有限蛋白水解,能够由无活性变成具有催化活性的

酶前体。

21,调节酶(regulatory enzyme):位于一个或多个代谢途径内的一个关键部

位的酶,它的活性根据代谢的需要而增加或降低。

22,别构酶(allosteric enzyme):活性受结合在活性部位以外的部位的其它分

子调节的酶。 23,别构调节剂(allosteric modulator):结合在别构调节酶的

调节部位调节该酶催化活性的生物分子,别构调节剂可以是激活剂,也可以是

抑制剂。

24,齐变模式(concerted model):相同配体与寡聚蛋白协同结合的一种模

式,按照最简单的齐变模式,由于一个底物或别构调节剂的结合,蛋白质的构

相在 T(对底物亲和性低的构象)和 R(对底物亲和性高的构象)之间变换。

这一模式提出所有蛋白质的亚基都具有相同的构象,或是 T 构象,或是 R 构象。

25,序变模式(sequential model):相同配体与寡聚蛋白协同结合的另外一

种模式。按照最简单的序变模式,一个配体的结合会诱导它结合的亚基的三级

结构的变化,并使相邻亚基的构象发生很大的变化。按照序变模式,只有一个

亚基对配体具有高的亲和力。

26,同功酶(isoenzyme isozyme):催化同一化学反应而化学组成不同的一

组酶。它们彼此在氨基酸序列,底物的亲和性等方面都存在着差异。

27,别构调节酶(allosteric modulator):那称为别构效应物。结合在别构酶

的调节部位,调节酶催化活性的生物分子。别构调节物可以是是激活剂,也可

以是抑制剂。


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