西北农林科技大学生命学院生物化学复习指南第8章 酶的活性调节

第8章 酶的活性调节

名词、符号、结构

酶原激活：有些酶在其生物合成后即可自发地折叠成一定的构象，表现出全部活性，如溶菌酶；而有些酶在生物体内先合成出来的是其无活性前体称为酶原（enzymogen），这些酶原必需在一定的条件下（某种酶或酸），被打断一个或几个特定的肽键，从而使构象发生一定的变化后才表现出活性，这一过程称为酶原激活

共价修饰：修饰酶即共价调节酶(covalent regulatory enzyme)，它可在其他酶的作用下，将其结构进行共价修饰，使该酶活性发生改变

别构酶：变构酶也称别构酶，是一类重要的调节酶。由于其本身结构及性质上的特点，能够调节酶促反应速度

变构部位：有些酶除了活性中心外，还有一个或几个部位，当特异性分子非共价地结合到这些部位时，可改变酶的构象  

正协调：正协同效应(positive cooperative effect) ：可增加反应速度的作用。具有这种效应的物质为正调节物（变构激活剂）。多为别构酶的底物

副协同：负协同效应(negative cooperative effect) ：降低反应速度。具有这种效应的物质为负调节物（变构抑制剂）。常为代谢反应序列的终产物

同促效应( homotropic)：底物分子本身对别构酶的调节作用

异促效应(heterotropic)：非底物分子的调节无对别构酶的调节作用。它是发生在不同种类的配体的结合部位间的协同作用。可在底物、激活物、抑制剂与别构酶的结合时发，调节物是非底物分子异促效应别构酶的动力学曲线,随着正调节剂的增加,K0.5减小。随着别构抑制剂浓度的增加，K0.5增大。Vmax不变。

齐变模型：主张别构酶的所有亚基或全部呈紧密的、不利于结合底物的“T”状态；或者全部是松散的、有利于结合底物的“R”状态。这两种状态间的转变对于每个亚基都是同时的、齐步发生的。与序变模型相对立。  相同配体与寡聚蛋白协同结合的一种模式，

序变模型：主张酶分子中的亚基结合小分子物质(底物或调节物)后，亚基构象逐个地依次变化，当底物或调节物浓度上升，升到可以与其中的一个亚基牢固地结合时，这时剩下的亚基就会按次序迅速地改变构象，形成一个有活性的四聚体，并给出S形动力学曲线。此模型既可解释正调节分子的作用，也可解释负调节分子的作用。 相同配体与寡聚蛋白协同结合的另一种模式

简答

列举酶活性调节的方式？

答：温度、PH、别构调节、酶原激活、可逆共价修饰   

别构调控：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构想的改变，进而改变酶活性状态的调节方式。

酶原激活：将生物体中无活性的蛋白质（前体/酶原）通过专一性的蛋白水解作用来活化酶和蛋白质的过程称为酶原激活。

可逆的共价修饰：共价调节酶通过其他没对其多肽链上某些基团进行可逆的共价修饰与非活性的互变状态，从而调节酶活性。

胰凝乳蛋白酶如何激活，如何实现催化？

 答：胰凝乳蛋白酶通过裂解芳香氨基送如像Phe和Tyr羰基侧链使酶激活。

胰凝乳蛋白酶中形成催化三联体来实现催化。

如何研究酶的活性中心，哪些氨基酸残基组成活性中心？

答：1.化学修饰

         非特异性修饰

         特异性共价修饰

         亲和标记

2.动力学参数测定

3.X射线晶体结构衍射

4.定点诱变

组成活性中心的氨基酸残基：

什么是别构酶，催化有何特征。

答：变构酶也称别构酶，是一类重要的调节酶。由于其本身结构及性质上的特点，能够调节酶促反应速度。

变构酶主要有以下几方面特点：

①已知的变构酶都是寡聚酶，即含有两个或两个以上亚基。在酶分子上除了有和底物结合的活性部位外，还有和调节物(或效应物)结合的调节部位(变构部位)。这两种部位同处在不同亚基或在同一亚基的不同部位上。

②具有变构效应。当底物或效应物和酶分子上的相应部位结合后，会引起酶分子构象改变从而影响酶的催化活性，这种效应叫做变构效应。凡是使酶活性增强的效应物称为变构激活剂。反之，称为变构抑制剂，前者常常是变构酶的底物，后者常是代谢反应序列的终产物.

 ③变构酶的反应初速度对底物浓度作图不遵循米氏方程，而呈S形曲线，

④变构酶常是系列反应酶系统的第一个酶，或处于代谢途径分支上的酶。

⑤变构酶一般分子量较大，结构更复杂，往往表现出一些与一般酶不同的性质。脱敏。

蛋白酶根据活性中心和催化机制分为哪几类？那种酶的活性中心需要金属离子。

答：1.溶菌酶

2.核糖核酸酶A

3.丝氨酸蛋白酶

3.天冬氨酸蛋白酶

5.羧肽酶A    (酶活性中心需要金属离子)